^
A
A
A

Een verscheidenheid aan stresseiwitten kan helpen bij de behandeling van sepsis

 
, Medische redacteur
Laatst beoordeeld: 23.04.2024
 
Fact-checked
х

Alle iLive-inhoud wordt medisch beoordeeld of gecontroleerd op feiten om zo veel mogelijk feitelijke nauwkeurigheid te waarborgen.

We hebben strikte richtlijnen voor sourcing en koppelen alleen aan gerenommeerde mediasites, academische onderzoeksinstellingen en, waar mogelijk, medisch getoetste onderzoeken. Merk op dat de nummers tussen haakjes ([1], [2], etc.) klikbare links naar deze studies zijn.

Als u van mening bent dat onze inhoud onjuist, verouderd of anderszins twijfelachtig is, selecteert u deze en drukt u op Ctrl + Enter.

11 May 2017, 09:00

Septische complicaties in de vorm van bloedvergiftiging zijn een van de gevaarlijkste en frequentste pathologieën. Dus in de Verenigde Staten en in veel Europese landen treft sepsis jaarlijks minstens een half miljoen patiënten. En dit aantal groeit voortdurend.

De septische complicatie wordt veroorzaakt door verschillende groepen van pathogene micro-organismen die de bloedstroom van het wondoppervlak of van een andere bron van ontsteking penetreren. Wanneer bacteriën in het bloed komen, ontwikkelt het ontstekingsproces zich extreem. De belangrijkste "provocateurs" zijn endotoxinen - de overblijfselen van beschadigde en dode microbiële cellen. Toxinen gaan interactie aan met cellen van immuniteit, wat onveranderlijk leidt tot een krachtige ontstekingsreactie die leidt tot intoxicatie en zelfs de dood van de patiënt. Antibiotica voor septische complicaties zijn vaak machteloos.

Wetenschappers hopen dat enige vooruitgang kan worden geboekt met behulp van albumine van hitteschok 70. Dit eiwit behoort tot de categorie chaperones, die de functie vervullen van het behouden van de configuratie van de overblijvende eiwitverbindingen. Het is bekend dat een hoogwaardige eiwitfunctie afhankelijk is van de juiste ruimtelijke structuur.

Het heat shock-eiwit 70 speelt een sleutelrol bij de ontwikkeling van een stressreactie bij hyperthermie, hypoxie, brandwonden en andere verwondingen, infectieuze laesies en overmatige fysieke overbelastingen.

Wetenschappers hebben de veronderstelling gemaakt dat dit type eiwit kan worden gebruikt om cellulaire structuren en het hele organisme te beschermen tegen de effecten van pathogene micro-organismen. De experimenten bevestigden dat na toediening van proteïne TSH 70 aan de knaagdieren hun bloed na de septische complicatie weer normaal werd en de letaliteit significant afnam.

Het heat shock-eiwit werkt samen met de cellen van immuniteit, dus om het effect van de introductie te zien, is het noodzakelijk om een exact doelwit te bepalen. Dergelijk eiwit kan niet rechtstreeks in het bloed worden geïnjecteerd, omdat het kan instorten en geen tijd heeft om de vereiste actie uit te voeren. Hiermee rekening houdend kwamen de specialisten met speciale in polyelectrolyten ingekapselde vormen voor albumine op basis van polypeptiden en polysacchariden. Dergelijke capsules worden gemakkelijk door de cellen van immuniteit geabsorbeerd, zonder toxische effecten uit te oefenen. Als gevolg hiervan stoppen de processen die gewoonlijk gepaard gaan met het begin van sepsis.

De hoofdtaak van HSP 70 is het voorkomen van de dood van neutrofielen: het zijn deze cellen die onder invloed van endotoxines vatbaar zijn voor apoptose - een soort cellulaire "zelfmoord". Encapsulated protein TSh 70 na het binnenkomen van de cellen komt langzaam uit hen tevoorschijn en blokkeert tegelijkertijd de celdood. Dit gebeurt veel efficiënter dan met het gebruik van conventionele niet-ingekapselde eiwitten.

Natuurlijk is het onderzoek van wetenschappers hier niet op geëindigd - er zijn nog steeds voorsprong op de klinische experimenten. Waarschijnlijk zullen binnenkort capsules met proteïne actief worden gebruikt om septische complicaties te behandelen en om andere medische en biologische problemen op te lossen.

trusted-source[1], [2], [3], [4], [5], [6], [7], [8], [9], [10],

Translation Disclaimer: For the convenience of users of the iLive portal this article has been translated into the current language, but has not yet been verified by a native speaker who has the necessary qualifications for this. In this regard, we warn you that the translation of this article may be incorrect, may contain lexical, syntactic and grammatical errors.

You are reporting a typo in the following text:
Simply click the "Send typo report" button to complete the report. You can also include a comment.