Lactaat dehydrogenase in het bloed

Referentiewaarden (norm) van activiteit van totaal lactaatdehydrogenase in serum zijn 208-378 IU / l.

Lactaatdehydrogenase, een glycolytisch zinkbevattend enzym dat reversibel de oxidatie van L-lactaat tot pyrodruivenzuur katalyseert, is wijdverspreid in het menselijk lichaam. De grootste activiteit van lactaatdehydrogenase wordt gevonden in de nieren, de hartspier, skeletspieren en de lever. Lactaatdehydrogenase zit niet alleen in het serum, maar ook in een significante hoeveelheid in erytrocyten, dus het serum voor de studie moet vrij zijn van sporen van hemolyse. De meeste menselijke organen en weefsels bevatten vijf isoenzymen van lactaatdehydrogenase. De aard van het iso-enzym spectrum van LDH en het type metabolisme in het weefsel correleren met elkaar. In weefsels met overwegend aëroob metabolisme (hart, hersenen, nieren) overheersen isoenzymen LDH ₁ en LDH ₂. In weefsels met uitgesproken anaëroob metabolisme (lever, skeletspier), isoenzymen LDH ₄ en LDH ₅ overheersen . In het serum van een gezond persoon worden alle vijf isoenzymen van LDH constant gedetecteerd. Een regelmaat wordt waargenomen met betrekking tot de activiteit van lactaat dehydrogenase isoenzymen: de activiteit van LDH ₂ > LDH ₁ > LDH ₃ > LDH ₄ > LDH ₅. Schade aan een of ander orgaan verandert het iso-enzymatische spectrum van bloedserum en deze veranderingen worden veroorzaakt door de specifieke isoenzymatische samenstelling van het beschadigde orgaan.

[1], [2], [3], [4], [5], [6], [7], [8], [9]