^

Gezondheid

A
A
A

MB-fractie van creatinekinase in serum

 
, Medische redacteur
Laatst beoordeeld: 18.10.2021
 
Fact-checked
х

Alle iLive-inhoud wordt medisch beoordeeld of gecontroleerd op feiten om zo veel mogelijk feitelijke nauwkeurigheid te waarborgen.

We hebben strikte richtlijnen voor sourcing en koppelen alleen aan gerenommeerde mediasites, academische onderzoeksinstellingen en, waar mogelijk, medisch getoetste onderzoeken. Merk op dat de nummers tussen haakjes ([1], [2], etc.) klikbare links naar deze studies zijn.

Als u van mening bent dat onze inhoud onjuist, verouderd of anderszins twijfelachtig is, selecteert u deze en drukt u op Ctrl + Enter.

Referentiewaarden (norm) van de activiteit van MB-fractie van creatinekinase in serum: 6% van de totale activiteit van CC of 0-24 IU / l.

Creatine kinase in de hartspier bestaat uit twee iso-enzymen: CK-MM (60% van de totale activiteit) en CK-MB (40% van de totale activiteit). KK-MB - dimeer, bestaat uit twee subeenheden: M (spier) en B (hersen). MB-fractie kan niet als strikt specifiek voor het myocardium worden beschouwd. 3% creatinekinase van skeletspieren wordt vertegenwoordigd door deze fractie. Echter, wordt een verhoogde activiteit van CK-MB beschouwd als de meest specifieke myocardinfarct - is goed voor meer dan 6% van de totale CK (25%). Verhoogde CK-MB-activiteit waargenomen reeds na 4-8 uur na het begin, het maximum wordt bereikt na 12-24 uur, op de 3e dag van het iso-enzym activiteit keerde terug naar normale waarden binnen ongecompliceerde myocardinfarct. Bij uitzetting van myocardiaal infarct zone-MB CKactiviteit meer verhoogd, waardoor een myocardiaal langdurige en terugkerende natuurlijk diagnosticeren. De maximale activiteit van KK-MB wordt vaak bereikt vóór de maximale activiteit van de totale creatinekinase. De mate van verhoging van de activiteit van het verhogen van creatine kinase-MB en CK overeenkomt met de grootte van het aangetaste myocard zones. Als in de eerste uren van hartinfarctpatiënt te besteden trombolytische therapie begon, de piek van de activiteit van creatine kinase en CK-MB kan eerder dan normaal verschijnen als gevolg van een snellere uitloging van het enzym uit de getroffen zone (reperfusie resultaten - doorgankelijkheid herstel thrombosed kransslagaders).

In het bloed splitst carboxypeptidase eindstandige lysines dimeer CK-MB twee belangrijke isovormen vormen: CK-MB 1 en CK-MB 2. In het serum van een gezond persoon is de KK-MB 2 / KK-MB 1 -coëfficiënt minder dan of gelijk aan 1,5. Na een hartinfarct neemt de activiteit van KK-MB 2 snel toe en de coëfficiënt van KK-MB 2 / KK-MB 1 wordt groter dan 1,5. In de klinische praktijk wordt deze coëfficiënt gebruikt voor de vroege diagnose van een hartinfarct en het begin van reperfusie met trombolytische therapie.

De uitgevoerde onderzoeken hebben aangetoond dat het bij mensen bij elektroforetische scheiding kreatokinazy mogelijk is om 2 soorten macro-KK te onthullen. Macro-KK type 1 staat voor CC-MB geassocieerd met IgG, minder frequent met IgA. In het geval van elektroforese bevindt het macro-KK-type 1 zich tussen de KK-MM en KK-MB. Het wordt gevonden bij 3-4% van de gehospitaliseerde oudere patiënten, bij vrouwen vaker dan bij mannen. Dit type creatinekinase kan jarenlang aanwezig zijn in het bloed van patiënten en wordt niet geassocieerd met een ziekte. Macro-KK type 2 - mitochondriële creatine kinase (oligomeer mitochondriële creatine kinase). Tijdens elektroforese migreert het naar de kathode als een KK-MB. Macro-CC type 2 geeft aan ernstige schade aan de cellen wordt waargenomen in ernstige aandoeningen (hartinfarct, shock, kanker, hepatitis, cirrose, ernstig hartfalen) en is een slecht prognostisch teken.

Verschillende tumoren kunnen CC-MB of KK-MM produceren, die 60% of meer van de totale creatinekinase-activiteit uitmaken. In dit opzicht, als de CK-MB meer dan 25% van de totale creatinekinase is, is het noodzakelijk om een kwaadaardig neoplasma te vermoeden als een reden voor het verhogen van de activiteit van het enzym.

trusted-source[1], [2], [3], [4], [5], [6], [7], [8], [9], [10], [11]

Translation Disclaimer: For the convenience of users of the iLive portal this article has been translated into the current language, but has not yet been verified by a native speaker who has the necessary qualifications for this. In this regard, we warn you that the translation of this article may be incorrect, may contain lexical, syntactic and grammatical errors.

You are reporting a typo in the following text:
Simply click the "Send typo report" button to complete the report. You can also include a comment.